| Суббота, 18.05.2024, 14:46 | Главная | Регистрация | Вход |
|
|
Синтез белка - Форум
|
Синтез белка
| |
| mila_aprel_ | Дата: Четверг, 29.03.2012, 22:32 | Сообщение # 1 |
|
Генералиссимус
Группа: Администраторы
Сообщений: 18
Статус: Offline
| Укажите, какие механизмы обеспечивают точность синтеза белковой молекулы.
|
| |
| |
| Надя | Дата: Четверг, 05.04.2012, 18:47 | Сообщение # 2 |
|
Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 1
Статус: Offline
| В ходе эволюции в клетках возникли механизмы, которые обеспечивают снижение числа ошибок на этапах белкового синтеза.Точность процесса декодирования зависит от надежности двух адапторных механизмов:
• фермент аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивает связывание строго определенной аминокислоты с соответствующими молекулами транспортной РНК;
• транспортная РНК, присоединившая аминокислоту, своим антикодоном связывается с кодоном на информационной РНК в месте прикрепления рибосомы. Только после узнавания молекулой тРНК «своего» кодона аминокислота включается в растущую полипептидную цепь.
|
| |
| |
| Wiktoria | Дата: Четверг, 05.04.2012, 20:14 | Сообщение # 3 |
|
Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 5
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается точностью связывания аминокислот со своими тРНК и точностью спаривания кодонов мРНК с антикодонами тРНК. Сам механизм "сборки" белковой молекулы в рибосомах осуществляется следующим образом:
В каждую рибосому, входящую в состав полирибосомы, т. е. движущуюся по и-РНК, из окружающей среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с аминокислотами. Они проходят, задевая своим кодовым концом, находящимся в данный момент в рибосоме, место контакта рибосомы с и-РНК. Противоположный конец т-РНК (несущий аминокислоту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" белка. Однако только в том случае, если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК, находящемуся в данный момент в рибосоме, аминокислота, доставленная т-РНК, попадет в состав молекулы белка и отделится от т-РНК. Тотчас же рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую молекулу аминокислоты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так постепенно, триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь. Так работает рибосома - этот органоид клетки, который с полным правом называют "молекулярным автоматом" синтеза белка.
Смирнова Виктория 10а
|
| |
| |
| Kaаrina | Дата: Четверг, 05.04.2012, 22:54 | Сообщение # 4 |
|
Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 1
Статус: Offline
| Прежде всего к таким механизмам можно отнести:
1) В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. В антикодоновой петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3'-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединять именно эту аминокислоту к участку(ССА). Из предыдущего можно сделать вывод, что у каждой аминокислоты есть свои тРНК и свои ферменты, присоединяющие аминокислоту к тРНК.
2)Один из триплетов т-РНК соответствует определенному триплету и-РНК, благодаря чему аминокислоты выстраиваются в определенную последовательность.( 1 –ый триплет обычно AUG). Вследствие чего и может образовываться полипептид: так как только при выше описанных условиях аминокислота попадает в молекулу белка и отделяется от молекулы т-РНК.
|
| |
| |
| Viktoria | Дата: Пятница, 06.04.2012, 22:05 | Сообщение # 5 |
 Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 10
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается:
1) точностью связывания аминокислот со своими тРНК
2) точностью спаривания кодонов мРНК с антикодонами тРНК.
Механизм "сборки" белковой молекулы в рибосомах осуществляется следующим образом:
1.В каждую рибосому, входящую в состав полирибосомы, т. е. движущуюся по и-РНК, из окружающей среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с аминокислотами.
2. Они проходят, задевая своим кодовым концом, находящимся в данный момент в рибосоме, место контакта рибосомы с и-РНК. Противоположный конец т-РНК (несущий аминокислоту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" белка.
3. Если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК, находящемуся в данный момент в рибосоме, аминокислота, доставленная т-РНК, попадет в состав молекулы белка и отделится от т-РНК.
4. Рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую молекулу аминокислоты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так постепенно, триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь.
Погорилко Виктория 10А класс
|
| |
| |
| денис | Дата: Пятница, 06.04.2012, 23:15 | Сообщение # 6 |
|
Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 1
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается:
1)Как известно, генетическая информация записана в цепи ДНК в виде последовательности нуклеотидных остатков, содержащих одно из четырех гетероциклических оснований: аденин (A), гуанин (G), цитозин © и тимин (T).
2)Это соответствие достигается благодаря наличию водородных связей между направленными навстречу друг другу основаниями двух цепей - попарно G и C или A и T.
3)
1.ДНК-хеликаза и дестабилизирующие белки; они расплетают двойную спираль родительской ДНК и формируют репликационную вилку.
2.ДНК-полимеразы, которые катализируют синтез полинуклеотидной цепи ДНК в направлении 3'-5, копируя в репликационной вилке матрицу с высокой степенью точности. Поскольку две цепи двойной спирали ДНК антипараллельны, в направлении 5'-3' непрерывно синтезируется лишь одна из двух цепей, ведущая; другая цепь, отстающа, синтезируется в виде коротких фрагментов Оказаки. ДНК-полимераза способна к исправлению собственных ошибок, но не может самостоятельно начать синтез новой цепи.
3.ДНК-праймаза, которая катализирует короткие молекулы РНК-затравки. Впоследствии фрагменты РНК удаляются - их заменяет ДНК.
4.Теломераза, заканчивающая построение недорепликацированых 3'-концов линейных молекул ДНК.
5.ДНК-топоизомеразы, помогающие решить проблемы кручения и спутывания спирали ДНК.
6.Инициаторные белки, связывающиеся в точке начала репликации и способствующие образованию нового репликационного глазка с одной или двумя вилками. В каждой из вилок вслед за инициаторными белками к расплетенной ДНК сначала присоединяется белковый комплекс, состоящий из ДНК-хеликазы и ДНК-праймазы (праймосома).
Затем к праймосоме добавляются другие белки и возникает "репликационная машина", которая и осуществляет синтез ДНК.
Галицкий Денис
|
| |
| |
| Алинка | Дата: Суббота, 07.04.2012, 16:04 | Сообщение # 7 |
|
Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 8
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается:
1)точностью связывания аминокислот со своими тРНК
2)точностью спаривания кодонов мРНК с антикодонами тРНК.
3)своими ферментами, присоединяющими аминокислоту к тРНК
Донскова Алина 10А
|
| |
| |
| maria | Дата: Суббота, 07.04.2012, 17:53 | Сообщение # 8 |
 Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 2
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается:
1) точностью спаривания кодонов мРНК с антикодонами тРНК.
2) точностью связывания аминокислот со своими тРНК
Сам механизм "сборки" белковой молекулы в рибосомах осуществляется следующим образом. В каждую рибосому, входящую в состав полирибосомы, т.е. движущуюся по и-РНК, из окружающей среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с "навешанными" на них аминокислотами. Они проходят, задевая своим кодовым концом место контакта рибосомы с и-РНК, который в данный момент находится в рибосоме. Противоположный конец т-РНК (несущий аминокислоту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" белка. Однако только в том случае, если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК (находящемуся в данный момент в рибосоме), аминокислота, доставленная т-РНК, попадет в состав молекулы белка и отделится от т-РНК. Тотчас же рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую молекулу аминокислоты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так постепенно, триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь. Так работает рибосома - этот органоид клетки, который с полным правом называют "молекулярным автоматом" синтеза белка.
В лабораторных условиях искусственный синтез белка требует огромных усилий, много времени и средств. А в живой клетке синтез одной молекулы белка завершается в 1-2 мин.
Прошакова Мария
|
| |
| |
| MrNobodyLeto | Дата: Воскресенье, 08.04.2012, 21:39 | Сообщение # 9 |
 Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 4
Статус: Offline
| Точность механизма белкового синтеза обеспечивается:
1)точностью связывания аминокислот со своими тРНК
2)точностью спаривания кодонов мРНК с антикодонами тРНК.
Механизм "сборки" белковой молекулы в рибосомах осуществляется следующим образом:
Сначала в каждую рибосому, входящую в состав полирибосомы, т. е. движущуюся по и-РНК, из окружающей среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с аминокислотами.
Потом они проходят, задевая своим кодовым концом, находящимся в данный момент в рибосоме, место контакта рибосомы с и-РНК. Противоположный конец т-РНК (несущий аминокислоту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" белка. Если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК, находящемуся в данный момент в рибосоме, аминокислота, доставленная т-РНК, попадет в состав молекулы белка и отделится от т-РНК.
Наконец, рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую молекулу аминокислоты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так постепенно, триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь.
Так работает рибосома - органоид клетки, который с полным правом называют "молекулярным автоматом" синтеза белка.
Назаркина Анастасия 10А
|
| |
| |
| Динара | Дата: Воскресенье, 15.04.2012, 23:10 | Сообщение # 10 |
 Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 1
Статус: Offline
| Точность белкового синтеза обеспечивается следующими механизмами:
• фермент аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивает связывание строго определенной аминокислоты с соответствующими молекулами транспортной РНК;
• транспортная РНК, присоединившая аминокислоту, своим антикодоном связывается с кодоном на информационной РНК в месте прикрепления рибосомы. Только после узнавания молекулой тРНК «своего» кодона аминокислота включается в растущую полипептидную цепь.
Курманова Динара
|
| |
| |
| Andrey | Дата: Четверг, 19.04.2012, 20:29 | Сообщение # 11 |
 Рядовой
Группа: Пользователи
Сообщений: 3
Статус: Offline
| Неспособность ранней концепции генетического кода быть непротиворечивой, казалось, должна была побудить к поиску новых идей. Вместо этого предпочтение было отдано анализу механизмов точности белкового синтеза, но без главного мотива этой точности - механизмов выбора однозначностей из кодирующих дуплетов-омонимов. Вот образец этих, в данном аспекте бесполезных, описаний и рассуждений, но необходимых нам для иллюстрации псевдологики в оценке главного в генокоде: “... точность белкового синтеза зависит от надежности двух адапторных механизмов: от связывания каждой аминокислоты с соответствующей молекулой тРНК и от спаривания кодонов в иРНК с антикодонами тРНК.
Два механизма, действующие на этих этапах, совершенно различны. У многих аминоацил-тРНК-синтетаз имеется два отдельных активных центра: один ответственный за реакцию присоединения аминокислоты к тРНК, и другой, распознающий “неправильную” аминокислоту и удаляющий ее путем гидролиза. Точность спаривания кодона с антикодоном обеспечивается более тонким механизмом “кинетической коррекции”. После того как молекулы тРНК присоединят соответствующую аминокислоту, они образуют комплекс с особым белком, т.н. фактором элонгации (ФЭ,EF), который прочно связывается с аминоацильным концом молекулы тРНК и с молекулой GTP.
Именно этот комплекс, а не свободная тРНК спаривается с надлежащим кодоном в молекуле иРНК. Связанный таким образом ФЭ обеспечивает возможность правильного спаривания антикодона с кодоном, но при этом препятствует включению данной аминокислоты в растущий пептид. Начальное узнавание кодона служит для ФЭ сигналом к гидролизу связанного с ним GTP до GDP+P, после чего ФЭ отделяется от рибосомы без тРНК и синтез белка продолжается. Благодаря ФЭ возникает короткий разрыв во времени между спариванием кодона с антикодоном и элонгацией пептида, что позволяет тРНК отделиться от рибосомы. “Неправильная” молекула тРНК образует в паре кодон - антикодон меньше водородных связей, чем правильная; поэтому она слабее удерживается на рибосоме и значит за данный промежуток времени имеет больше шансов отделиться”.
Танцырев Андрей 10а
|
| |
| |
|
 |  |
